Parama mokslui gali būti • Vera Bashmakova • Mokslo naujienos apie "Elementus" • Molekulinė biologija, informacinės technologijos

Galite padėti mokslui žaisdami

"Fold", žaidimo ekrano vaizdas. Rodyklės rodomi:
Baltymų grandinės ypatybės: 1 – per arti tarpusavyje esantys atomai; 2 – vandenilio jungtis; 3 – hidrofobinė aminorūgšties liekana; nes jis nėra apsaugotas (tai yra, jis nėra paslėptas baltymų molekulės viduje), ant jo "pakabina" geltona lašelis; 4 – hidrofilinė aminorūgšties liekana; 5 – baltymų "kraigo" (tai yra pagrindinė grandinė) segmentas, kuris padidino energiją ir todėl yra izoliuotas raudona.
Žaidėjo įrankiai: 6 – "guma", su kuria žaidėjai gali valdyti automatinius įrankius; 7 – baltymų "kraigo" "užšalimas", išlaikant šią sritį nepakitusios su pokyčiais kitose baltymų srityse.
Žaidimo sąsaja: 8 – skydelis, kuriame rodoma dabartinė žaidėjo būsena, įskaitant uždirbtų taškų skaičių; 9 – geriausių vieno žaidėjo ir geriausių komandų sąrašas; 10 – papildomų įrankių ir parinkčių grupė; 11 – bendrauti su kitais žaidėjais; 12 – "virtuvė", skirta kurti naujus automatinius įrankius arba "receptus", skirtus dirbti su baltymu.

Neseniai grupė Amerikos mokslininkų sukūrė naudingą internetinį žaidimą, vadinamą Foldit (Foldit).Ją žaidžiate, galite padėti mokslo pažangai, gali dalyvauti ne tik absolventai, bet ir paprasti mirtingieji. Jūs esate kviečiami nuspręsti Viena iš svarbiausių, didelių ir nuobodų biologijos užduočių yra nustatyti tinkamą baltymo buvimą pagal jo pirminę seka. Bet nuobodulio žaidime nėra kairės. Ekrane – daugiapakopė grandinė, kuri turi būti sulankstyta pagal tam tikras taisykles. Taškai skiriami už tinkamą sprendimą, kiekvienas žaidėjas turi savo reitingą. Jūs galite susivienyti grupėmis ir spręsti problemas kartu – ir tuo pat metu perkelti biologiją į priekį.

Kaip žinote, baltymas jo pirminėje, "reklamuojamoje" būsenoje yra tik linijinė amino rūgščių grandinė. Kiekviena šios grandinės amino rūgštis turi tam tikrų savybių – ji gali būti hidrofilinė arba hidrofobinė, teigiamai ar neigiamai įkrauta ir pan.

Priklausomai nuo jų savybių, aminorūgštys pradeda sąveikauti. Hidrofobiniai aminorūgščių likučiai lieka kartu tarpusavyje ir paslėpti baltymų molekulės viduje, kur nėra vandens. Hidrofilinės liekanos išsisuko, nes citoplazmoje esantis vanduo jiems nėra baisus.Pritraukiamos priešingos įkrovos amino rūgštys, tuo tarpu vienodai įkraunamos amino rūgštys atstumia vienas kitą. Kai įmanoma, tarp aminorūgščių atsiranda disulfido tilteliai ir vandenilio ryšiai.

Dėl visų šių sąveikų baltymų grandinė pradeda lankstyti ir sulaužyti, kol, pagaliau, ji pasiekia konformaciją, kurioje visos jame esančios amino rūgštys "sutinka". Šioje būsenoje baltymų molekulės vidinė energija yra minimali.

Atrodytų, kad nėra nieko lengviau nei apskaičiuoti, kokia baltymų įsišaknijimas bus pagrįstas jo aminorūgščių seka. Bet ten nebuvo! Vienintelė galima konformacija egzistuoja tik labai trumpiems ir paprastiems baltymams. Kuo ilgiau voverė, tuo daugiau skirtingų konformacijų jis gali priimti, bet tik vienas iš jų bus teisingas. Dėl to vargšas mokslininkas paliekamas vienas su labai ilgu aminorūgščių seka, kuri gali vystytis dešimt skirtingų būdų.

Žinoma, yra speciali programa "Rosetta", kuri apskaičiuoja teisingą baltymo struktūrą, pagrįstą jo aminorūgščių seka (arba, atvirkščiai,pasirenkant optimalią dirbtinai sintezuojamo baltymo struktūros seką). Bet – deja! – ir "Rosetta" daro klaidas. Matyt, kompiuteris dažnai tiesiog negali apskaičiuoti teisingos baltymo struktūros, nes jai reikalingas žmogaus erdvinis mąstymas ir intuicija.

Didelė grupė Amerikos mokslininkų nusprendė kreiptis į problemą iš kitos pusės ir paversti nuobodų ir tik neohvatnuyu užduotį (baltymus – šimtai tūkstančių) įdomų žaidimą.

Galvosūkis, kuriame pirmiausia reikia "įtvirtinti" baltymų grandinę ir tada tinkamai sulankstyti. Vaizdas iš straipsnio diskusijojeGamta

Žaidimo sąlygos yra paprastos: pateikiama aminorūgščių seka, o žaidėjas sukasi ir pasisuka, kol pasiekia optimalią trimačią struktūrą. Norėdami į pradžią įtraukti pradedantiesiems, yra keletas treniruočių galvosūkių, kuriuos galima išspręsti žaidimo pagrinduose. Norėdami sušildyti dalyvių veiklą, kūrėjai sukūrė geriausių žaidėjų įvertinimą (ir, kaip pasirodė, kai kurie geriausi žaidėjai buvo profesionaliai užsiimantys biochemija). Be to, galvosūkį gali išspręsti ne tik vienas, bet ir visa komanda.

Kaip paaiškėjo, žmonės dažnai susidorojo su siūlomu įspūdžiu geriau nei "Rosette" – ypač kai, norint pasiekti teisingą konformaciją, pirmiausia reikia šiek tiek išskleisti baltymų grandinę, dėl ko jos energija padidėjo. Tokiose situacijose programa nutrūko ir neteisingai nusprendė, nes ji buvo "įstrigota" į ją, kad didėjanti energija buvo nepageidaujamas dalykas. Tačiau tai nebuvo žmonių problema, nes jie suprato, kad po to, kai jie tinkamai pasuko grandinę, jos energija vėl mažės. Be to, kiekvienas žmogus pritaikė savo unikalią taktiką sprendžiant problemas, o programa visada veikė to paties tipo.

Aklų testas parodė, kad iš dešimties siūlomų galvosūkių žmonės su užduotimi sugebėjo geriau nei "Rosetta" penkiais atvejais, dviem atvejais kompiuteris laimėjo ir trys atvejai gali būti vadinami "draw". Kūrėjai mano, kad idealus variantas būtų sujungti "Foldit" ir "Rosetta", kad žmonėms nebūtų trukdoma pradiniame baltymų grandinės diegimo procese, kad kompiuteris galėtų gerai veikti, ir jie tik pradeda dirbti, kai jiems reikia žmogaus ieškoti tolesnio baltymo suliejimo.

Šaltinis: Seth Cooper, Firas Khatib, Adrien Treuille, Janos Barbero, Jeeighung Lee, Michael Beenen, Andrew Leaver-Fay, David Baker, Zoran Popović ir Foldit. Baltymų struktūrų prognozavimas naudojant daugelio žaidėjų internetinį žaidimą // Gamta. 2010 V. 466. P. 756-760.

Žaidimo svetainė: fold.it / portal. Norėdami pradėti žaisti, turite užsiregistruoti ir įdėti į kompiuterį specialią programą. Kaip tai padaryti viskas parašyta čia.

Vera Bashmakova


Like this post? Please share to your friends:
Parašykite komentarą

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: